Молекулярная динамика α-спиральной шпильки и её окружения внутри белка S16 Thermus thermophilus
Чиргадзе Ю.Н.1, Лихачев И.В.2, Балабаев Н.К.2, Бражников Е.В.1
1Институт белка РАН, Пущино, Московская область, Россия
2Институт математических проблем биологии РАН – филиал Института прикладной математики им. М.В. Келдыша РАН, Пущино, Московская область, Россия
Аннотация. Изучена молекулярная динамика структурного блока α-спиральной шпильки в составе рибосомного белка S16 из Thermus thermophilus. Динамика конфигурации полипептидной цепи белка рассмотрена для пяти независимых траекторий с общим временем 370 нс. Показано, что флуктуации Cα-атомов полипептидной цепи на финальном участке траектории 60-80 нс остаются постоянными: β-слой – 0.4 Å, спираль1 – 0.8 Å, спираль2 – 0.6 Å, петля – 1.1 Å. Предсказанный динамический профиль чётко показывает, что уменьшение подвижности происходит в тех областях шпильки, где гидрофобные остатки образуют кластеры. Ограничение подвижности прямо связано с взаимодействием таких остатков с окружающими аминокислотными остатками белка.
Ключевые слова: молекулярная динамика; α-спираль; шпилька; глобулярный белок; программа моделирования молекулярной динамики PUMA-CUDA, Анализатор траекторий молекулярной динамики (TAMD)