Русская версияEnglish version   
Том 6   Выпуск 1   Год 2011
Молекулярная динамика комплексов самоорганизующихся ионных пептидов (RADA)4

Данилкович Алексей Викторович, Соболев Егор Васильевич, Тихонов Дмитрий Анатольевич, Шадрина Татьяна Евгеньевна, Удовиченко Игорь Петрович

Филиал института биоорганической химии им. академиков М.М.Шемякина и Ю.А.Овчинникова, Российская академия наук, Пущино, Московская область, 142290, Россия
Пущинский государственный университет, Пущино, Московская область, 142290, Россия
Институт математических проблем биологии, Российская академия наук, Пущино, Московская область, 142290, Россия


Аннотация. В данной работе исследованы свойства комплексов пептидов, формирующих структуры протофибрилл, обеспечивающих сборку филамента. С использованием метода молекулярной динамики получены данные конформационных состояний для ди-, тетра-, окта- и додекамеров в условиях явного водного окружения, которые позволили выявить ключевые факторы, играющие определяющую роль в процессе самоорганизации пептидных молекул этого типа. Удалось показать, что конформационная лабильность индивидуальных молекул снижается не только при увеличении общего числа пептидов в составе комплексов, но и в тех случаях, когда полипептидные цепочки расположены в центральной области протофиламента, и в большей степени «экранированы» от контактов с прилегающим водным слоем. По результатам молекулярного моделирования (MD) комплексов H-(RADA)4-OH на временном отрезке 10 нс отмечено, что с увеличением размеров надмолекулярных структур повышается стабильность антипараллельных β-структур пептидов и межмолекулярных водородныхc связей. Показано также, что наибольшие величины флуктуаций атомарных координат пептидного остова характерны для аминокислотных остатков, расположенных на флангах молекул пептидов. Сделан вывод о том, что минимально достаточной структурой протофиламента может выступать тетрамер H-(RADA)4-OH, в котором пептиды находятся в антипараллельной β-конформации, а также комплексы более высокого уровня, при формировании которых определяющую роль играют гидрофобные взаимодействия остатков аланинов, слагающих «внутренний слой» структур тетрамеров и формирующегося филамента.


Ключевые слова: самоорганизующиеся пептиды, ионные пептиды, молекулярная динамика, протофиламент, AMBER, ff03.

Содержание Оригинальная статья
Мат. биол. и биоинф.
2011;6(1):92-101
doi: 10.17537/2011.6.92
опубликована на рус. яз.

Аннотация (рус.)
Аннотация (англ.)
Полный текст (рус., pdf)
Список литературы

 

  Copyright ИМПБ РАН © 2005-2019