Аннотация. Проведен анализ конформаций около 600 петлевых участков (перетяжек) в β-α- и α-β-дугах, принадлежащих одному из структурных мотивов, часто встречающемуся в белках, abCd-единице. Всего в негомологичных белках отобрано 258 abCd-единиц с «обратным» ходом полипептидной цепи (236 PDB-файлов) и 69 abCd-единиц с «прямым» ходом (65 PDB-файлов). Исследованы четыре типа дуг: β-α- и α-β-дуги при «прямом» ходе цепи;  β-α- и α-β-дуги при «обратном» ходе цепи. Для каждого типа дуг определены частоты встречаемости перетяжек разной длины и построены соответствующие гистограммы. Установлено, что наибольшую встречаемость имеют дуги длиной до трех аминокислотных остатков (57 %). β-α-Дуги из abCd-единиц с «прямым» ходом цепи чаще других состоят из двух аминокислотных остатков (44 %), которые в 86 % случаев имеют конформацию β_mαβα_n. В них нет глицинов и пролинов, а в позиции β часто встречается аспарагин. В этом типе дуг в перетяжках из одного остатка с конформациями  β_mεα_n или β_mα_Lα_n чаще других встречаются глицины. В α-β-дугах с «прямым» ходом цепи чаще других (18 %) встречаются перетяжки из четырех аминокислотных остатков. Здесь нет преимущественной конформации перетяжек. В β-α-дугах с «обратным» ходом цепи чаще других (17 %) встречаются перетяжки из семи аминокислотных остатков, и большинство из них (88 %) имеют конформацию β_mα_Lββααββα_n. В α-β-дугах с «обратным» ходом цепи чаще других (32 %) встречаются перетяжки из одного аминокислотного остатка (все глицины) с конформацией дуг α_mεβ_n или α_mα_Lβ_n. Проведенный в данной работе структурный анализ abCd-единицы содержит полезную информацию для предсказания пространственной структуры белков, а также для молекулярного моделирования белковых структур de novo.

 

Ключевые слова: структура белков, конформационный анализ, α-β-дуги, β-α-дуги, abCd-единица, глицин, пролин.